中国农业大学杨淑华研究团队揭示PUB25/26调控植物低温应答新机制

科技工作者之家 2019-09-20

来源:植物科学最前沿

原标题:Dev. Cell :中国农业大学杨淑华研究团队揭示PUB25/26调控植物低温应答新机制

近日,国际学术期刊Developmental Cell 在线发表中国农业大学杨淑华课题组题为 “PUB25 and PUB26 promote plant freezing tolerance by degrading the cold signaling negative regulator MYB15” 的研究论文。该研究发现拟南芥E3连接酶 PUB25/26通过调控CBF信号途径中的负调节转录因子MYB15的蛋白稳定性,从而参与植物对低温信号的响应过程。该研究发现了CBF信号途径中的新组分,进一步阐释了植物早期低温应答中CBFs基因被快速诱导的分子机制。

近年来极端气候的频繁发生,低温寒害作为全球性自然灾害,对农作物生存带来致命威胁,给农业生产造成不可估量的损失,因此,研究植物响应低温胁迫的分子机制具有重要的理论意义和生产实践价值。目前对植物低温应答的信号途径研究比较清楚的是依赖CBF的低温信号转导途径。泛素介导的蛋白降解途径 (ubiquitin-proteasome system, UPS) 广泛参与植物各种生理生化过程,然而对其在植物响应低温胁迫中的研究并不多。之前的研究发现,RING E3蛋白HOS1通过降解ICE1负调控植物的抗冻性 (Dong et al., PNAS, 2006);F-Box E3蛋白EBF1/2介导CBF途径中的负调控因子PIF3的泛素化降解,从而增强植物的抗冻性 (Jiang et al., PNAS, 2017)。

为了寻找新的参与低温信号的E3组分,杨淑华研究团队通过对E3 T-DNA插入突变体库的筛选,发现U-box E3连接酶PUB25/26参与植物响应低温应答。双突变体pub25 pub26中,CBFs受冷诱导水平明显低于野生型,植株表现出冻敏感表型。进一步研究发现,PUB25/26与MYB15相互作用,并参与MYB15在低温处理早期的降解过程。同时,PUB25/26的T95/T94位点是蛋白激酶OST1的作用位点。低温激活OST1激酶活性 (Ding et al., Dev Cell, 2015),激活的OST1磷酸化PUB25/26,增强PUB25/26的E3连接酶活性,促进其对MYB15的蛋白泛素化降解,从而正调控CBFs低温下的诱导表达和植物的抗冻性。该研究揭示了PUB25/26介导的UPS参与调控植物抗冻性的分子机制,在OST1-PU25/26共同作用下,MYB15的内稳态得以平衡,最终实现对植物低温响应的精细调控。

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图1. 低温激活的OST1激酶磷酸化PUB25/26,增强PUB25/26的E3活性,促进MYB15在低温下的降解;同时OST1磷酸化ICE1并增强其蛋白稳定性和转录活性,最终促进CBFs的表达,增强植物的抗冻能力。

中国农业大学直博生王西为该研究的第一作者,杨淑华教授为通讯作者。参与该研究工作的有杨淑华研究团队的丁杨林博士、施怡婷博士、博士研究生李卓洋,中国科学院遗传与发育生物学研究所的周俭民研究员及其课题组的王金龙博士,中国农业大学的巩志忠教授和康奈尔大学的Hua Jian教授。该研究得到了国家自然科学基金、科技部重大科学研究计划和国家科技重大专项的经费支持。

来源:frontiersin 植物科学最前沿

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