PNAS:成功解析绿藻光系统II-捕光天线超大复合体的三维结构

科技工作者之家 2019-10-03

来源:BioArt植物

原标题:PNAS:中科院植物所/浙江大学合作团队成功解析绿藻光系统II-捕光天线超大复合体的三维结构

光合作用是植物最重要的特有功能之一,是大规模利用太阳能把二氧化碳和水合成有机物并放出氧气的过程,是几乎一切生命生存和发展的基础。光系统II (PSII) 作为光合水氧化的场所,是位于光合生物类囊体膜上的一个重要蛋白质机器,对地球上生命具有重要意义。它由具有光能捕获、传递功能的捕光天线系统 (LHCII) 和具有光诱导电荷分离及水裂解功能的核心复合体 (PSII core complex) 组成。探索光系统II的结构及其功能调控机制一直是当今世界前沿的科学问题之一,相关研究曾被Science期刊评为2011年世界十大科技突破之一。

目前,在原子、分子水平上揭示光系统II光能捕获、传递及转化的精确机制仍存在巨大挑战。经过研究攻关,中国科学院植物研究所沈建仁、匡廷云研究团队与浙江大学张兴研究团队合作首次解析了一种C2S2M2N2型光系统II-捕光天线 (C2S2M2N2-PSII-LHCII: C代表核心复合体,S、M、N分别代表不同结合类型的主要捕光天线复合体)超大色素蛋白复合体的三维结构,对于认识光系统II-捕光天线超大复合体中蛋白亚基的排列、色素分布及其能量捕获、传递机制具有重要意义。相关研究成果于近日以Structure of a C2S2M2N2-type PSII–LHCII supercomplex from the green alga Chlamydomonas reinhardtii为题发表在PNAS上。

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研究人员选用光合作用模式生物莱茵衣藻 (Chlamydomonas reinhardtii) 为研究材料,在分离超大PSII-LHCII复合体的基础上,利用单颗粒冷冻电子显微镜技术,解析了该超级复合体近原子分辨率 (3.37 Å) 的三维结构。研究发现,该蛋白复合体是由两个PSII-LHCII单体按照C2对称性组装而成一个C2S2M2N2型的超分子复合体,总分子量为148万道尔顿 (1.48 MDa),是目前解析的最大光系统II-捕光天线色素蛋白复合体。

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莱茵衣藻C2S2M2N2型光系统II-捕光天线 (C2S2M2N2-PSII-LHCII)超大复合体结构:(A) C2S2M2N2-PSII-LHCII二聚体基质侧俯视图;(B) C2S2M2N2-PSII-LHCII 色素分布及可能的能量传递途径

研究表明,每个PSII-LHCII单体含有29个蛋白亚基 (其中18个是PSII核心亚基,11个是捕光天线亚基),189个叶绿素分子、53个胡萝卜素分子、2个去镁叶绿素分子和大量的脂分子。外周天线系统包括3个主要捕光天线复合体 (S-LHCII、M-LHCII和N-LHCII) 和2个次要捕光天线 (CP26和CP29) 亚基,不含有高等植物具有的CP24色素蛋白亚基。N-LHCII占据了高等植物PSII-LHCII中CP24的位置,通过PsbX亚基与D2蛋白亚基连接,并与CP29色素蛋白亚基有着直接的联系;M-LHCII相对于高等植物PSII-LHCII中M-LHCII的位置旋转了60°,这种结合方式导致了M-LHCII与CP29的连接进一步加强。基于上述这些特殊的结构特点及色素分子的排列情况,研究人员在这一复合体中发现了多条光能捕获及传递途径,表明该C2S2M2N2-PSII-LHCII超分子复合体拥有更高效的光能捕获与传递功能,这可能有助于绿藻在水下弱光条件进行高效的光合作用。这些研究结果对进一步揭示光合生物光能高效捕获、传递及其对环境适应的分子机制具有重要意义。

据悉,植物所博士研究生沈亮亮、浙江大学博士研究生黄子惠和常圣海博士为论文共同第一作者,植物所韩广业副研究员、沈建仁研究员和浙江大学张兴教授为共同通讯作者。该研究工作得到了科技部国家重点研发计划蛋白质机器与生命过程调控专项、中国科学院先导专项、中国科学院前沿科学重点研究计划项目以及中央高校校长专项经费支持。

论文链接:

https://www.pnas.org/content/early/2019/09/27/1912462116

来源:bioartplants BioArt植物

原文链接:https://mp.weixin.qq.com/s?__biz=MzU3ODY3MDM0NA==&mid=2247492470&idx=2&sn=1889b4b8d3707eb2d87bfb8b53b12be5&chksm=fd737911ca04f007826935148f9b149b5788cd0b58f45b4666810bde8840fde6f5fad66c7aa9&scene=27#wechat_redirect

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