Nat Metab：关于中枢调控机制的研究学术资讯

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小脑位于靠近脑干的位置，在后脑皮层的下面。近日发表在《美国国家科学院院刊（PNAS）》上一项新研究，来自美国圣地亚哥州立大学（SDSU）的研究团队，对小脑的“小”这一术语提出了质疑。该研究团队用证据表明：小脑真的不“小”。小脑本质上有如一张平坦的绉布，被成百上千次褶皱后形成一个团，以使它能“蜷缩”在大约八分之一大脑皮层的紧凑体积中。为了计算小脑的表面积，该研究团队通过使用一台超高场9.4-T的磁共振扫描仪扫描了一个女性的小脑标本，并使用定制软件处理生成的图像。SDSU的一位神经成像专家发现，紧密堆积的褶皱实际上包含的表面积是大脑皮层表面积的80％。相比之下，猕猴的小脑皮层约为大脑的30％。在小脑的认知部分可能存在类似的“解剖结构”，可以帮助支持高度复杂的认知功能，如语言或抽象推理。它的延展性及其从皮层中参与认知输入的新信息表明，它也可以处理像数学方程这样的高级概念。阅读链接：首张人类小脑图谱揭示：小脑真的不“小”，而且还很强大

pY39 α-syn淀粉样纤维的电镜结构

蛋白质的翻译后修饰（PTM）在动态调控蛋白构象和功能中起到至关重要的作用。生物信息学分析显示PTM高度富集与蛋白质的固有无序区域intrinsic disordered region (IDR)。近年来，大量研究表明蛋白质的IDR是驱动蛋白质相分离与相转化的关键区域。

近日，上海有机化学研究所生物与化学交叉中心刘聪与清华大学李艳梅课题组合作，发现在帕金森病患者富集的α-syn 39位Tyr磷酸化修饰 (pY39) 对于α-syn的液-固相转化以及致病淀粉样聚集具有重要的调控作用，并进一步阐释pY39磷酸化介导α-syn形成病理性聚集体的分子机制和结构基础。相关的工作发表于PNAS上，题为：Parkinson’s disease-related phosphorylation at Tyr39 rearranges α-synuclein amyloid fibril structure revealed by cryo-EM。

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