第一个植物抗病小体结构解析的启示

来源：JIPB

原标题：唐定中团队发表“植物免疫激活与信号转导机制：第一个植物抗病小体结构解析的启示”评论文章

近日， JIPB在线发表了福建农林大学植物免疫研究中心唐定中团队题为: “Mechanism of plant immune activation and signaling: The insight from the first solved plant resistosome structure (植物免疫激活与信号转导机制：第一个植物抗病小体结构解析的启示)”的评论文章，介绍了最近植物抗病领域的里程碑式研究成果， 即应用冰冻电镜技术解析第一例植物抗病小体ZAR1复合物结构，该评论结合人类和动物中相关研究进展， 总结了这一研究成果给予我们的对植物免疫受体激活和信号转导分子机制的新认识和重要启示，并对未来需要解决的问题做了展望。

植物NLR蛋白ZAR1分步激活过程及相应的分子结构与功能的变化

在植物以及人类和动物细胞中，存在一类免疫受体蛋白，即核苷酸结合域、富含亮氨酸重复序列（nucleotide-binding domain, leucine-rich repeat）的NLR家族。 植物NLR蛋白在感知进入植物细胞的病原效应蛋白，并激活免疫信号转导中发挥关键调控作用。科学家已经解析了人类和动物中的NLR蛋白如Apaf1、 CED4等的复合物晶体结构，对其激活分子机制有相对清楚的认识。但在植物中，全长NLR的结构一直未能得到解析，成为植物抗病研究的一个瓶颈。 最近，清华大学柴继杰研究组、中国科学院遗传与发育生物学研究所周俭民研究组及清华大学王宏伟研究组合作解析了第一例植物全长NLR结构， 从而突破了这一难题。 这一成果为我们展示了植物NLR蛋白ZAR1分步激活的过程以及相应的分子结构与功能的变化，发现了与人类和动物NLR激活机制的相似性，也揭示了植物NLR激活可能具有特殊机制。 ZAR1通过结合RKS1蛋白间接识别效应因子AvrAc对宿主PBL的尿嘧啶化修饰。ZAR1的非活化、中间过渡态、以及活化状态下的结构给我们以下重要启示：（1）ZAR1通过自身结构域相互作用以及ADP维持自抑制 （2）效应蛋白AvrAc 修饰宿主蛋白PBL2后RKS1起到核苷酸交换因子的作用，促进ADP解离；（3）dATP/ATP结合促使 ZAR1复合物形成五聚体轮状结构，其中间为漏斗状空腔，其N-端α-螺旋向外伸出。 据此，作者提出了ZAR1可能通过与细胞膜结合以及其漏斗状空腔影响细胞膜透性从而导致细胞死亡的假说。 这些结果为未来研究其它植物NLR免疫受体的激活机制提供了重要的依据和线索。

唐定中团队以小麦、水稻、拟南芥为材料， 长期从事植物对病原微生物的识别与免疫机制。 冯保民为该评论文章第一作者， 唐定中与冯保民为共同通讯作者， 相关工作得到国家自然科学基金委及中科院战略性先导科技专项资助。