JIPB | 囊泡运输因子FREE1蛋白稳态控制及其调控植物铁离子吸收的分子机制学术资讯

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FREE1/FYVE1 (FYVE Domain Protein Required For Endosomal Sorting 1)是植物特有的内吞体转运分选复合物 (ESCRT, Endosomal Sorting Complex Required for Transport)组分蛋白，对植物正常生长发育和逆境胁迫响应至关重要 (Gao et al., Trends in Plant Science, 2017)。高彩吉及其合作者在前期的研究中发现FREE1蛋白调控多泡体 (MVB, multivesicular body)形成及泛素化膜蛋白分选的功能 (Gao et al., Current Biology, 2014)；揭示FREE1调控液泡蛋白转运和自噬降解的功能 (Gao et al., PNAS, 2015)；阐释了FREE1调控植物脱落酸信号的“双刹车”分子机制 (Li et al., Nature Plants, 2019）；筛选鉴定到两个FREE1的上游调控因子BRAF (BRO1-DOMAIN PROTEIN AS FREE1 SUPPORSOR) 和RST1 (ESURRECTION1) (Shen et al., Nature Communication, 2018；Zhao et al., Plant Cell, 2019)。此外，FREE1还参与调控IRT1介导的植物细胞对铁离子的吸收、转运 (Barberon et al., PNAS, 2014)。这些研究工作，促进了人们对FREE1蛋白功能的认识，但FREE1蛋白本身的降解调控机制一直不清楚。JIPB近日在线发表了华南师范大学高彩吉课题组题为“SINAT E3 Ligases Regulate the Stability of the ESCRT Component FREE1 in Response to Iron Deficiency in Plants”的研究论文。该研究发现FREE1蛋白被E3泛素连接酶SINATs泛素化修饰，最终经由泛素化依赖途径降解从而缓解植物缺铁胁迫的分子机制。

SINATs-FREE1模块调控植物缺铁响应高彩吉课题组研究发现FREE1蛋白可以与拟南芥中的5个SINAT E3连接酶互作，其中包含RING结构域的SINAT1/2/3/4可以促进FREE1蛋白的泛素化修饰及降解，而缺失RING结构域的SINAT5可以抑制FREE1的泛素化修饰及降解。更重要的是，SINAT-FREE1模块在植物缺铁响应中发挥重要作用。缺铁处理可以诱导SIANT1/2/3/4的基因表达，并促进其和FREE1的蛋白互作，进而加强FREE1的泛素化修饰和降解，从而解除FREE1对铁吸收的抑制作用，帮助植物响应缺铁胁迫。表型分析发现，SINAT1/2/3/4的四重突变体sina1234对缺铁处理超敏感，而其各自的过表达体则对缺铁处理表现出抗性；sinat5突变体对缺铁处理不敏感，而其过表达体对缺铁处理敏感，并且过表达SINAT5可以拮抗SIANT1/2/3/4过表达体对缺铁处理不敏感的表型。因此该研究揭示了一种植物适应缺铁胁迫的分子模块，同时揭示了一种ESCRT复合体组分蛋白在植物与环境互作过程中的动态平衡调控机制。高彩吉课题组自2016年成立以来，在囊泡运输和自噬途径调控植物环境应答领域取得了一系列进展，揭示了FREE1蛋白调控植物ABA信号的“双刹车”分子机制 (Li et al., Nature Plants, 2019)，以及植物细胞自噬的表观遗传学调控机制等 (Yang et al., Molecular Plant, 2020)；并受邀撰写了植物ESCRT途径 (Gao et al., Trends in Plant Science, 2017) 和植物细胞自噬转录与表观调控 (Yang et al., Trends in Genetics, 2020) 的综述和观点论文。这篇论文进一步揭示了FREE1蛋白在缺铁条件下被泛素化修饰进而降解的分子机制，有助于进一步理解内膜转运途径在植物与环境互作中的作用机制，也为经济作物营养物质吸收转运研究和育种改良提供了理论借鉴。在读博士生肖志丹和博士后杨超为该论文的第一作者，高彩吉教授和沈文锦博士为通讯作者。香港中文大学的姜里文教授，华南农业大学的李发强教授和中山大学的肖仕教授参与了该项研究工作。该研究得到了国家自然科学基金以及广东省自然科学基金的资助。

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