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来源：植物生物学
在自然环境中植物经常面临各种非生物胁迫。其中，热胁迫对植物发育、生长、繁殖和产量等方面都有不利影响。植物的热激蛋白(HSPs)包括HSP70、90和101等，它们作为分子伴侣，保护细胞蛋白免受不可逆的热诱导变性，并促进热损伤蛋白的复性。
2020年12月29日，南京农业大学张群教授课题组在著名期刊Plant Physiology发表题为“HSP70-3 Interacts with Phospholipase Dδ andParticipates in Heat Stress Defense”的学术论文。该研究揭示了热激蛋白HSP70-3通过与磷脂酶PLDδ相互作用，参与植物的热胁迫响应过程。
为了探究HSP70-3的功能，研究者筛选该基因的T-DNA插入突变体以及获得其过表达植株。HSP70-3基因的缺失导致热应激3小时后突变体植株的高敏感性表型；而与WT幼苗相比，过表达植物表现出更强的抗逆性。组织水平表达结果显示该基因主要在叶片和根中表达，并且在保卫细胞中的表达量非常高。
图：HSP70-3的T-DNA插入突变体、表达模式和表型鉴定
前人研究报道，在本氏烟草花粉管中，线粒体定位的HSP70与微管结合并与驱动蛋白相互作用。因此，研究者想要探究HSP70-3是否也与微管相互作用。体外共沉积实验证实HSP70-3与微管相互作用。使用mCherry及GFP分别标记HSP70-3及微管MARKERTUA6蛋白，证实两者存在部分共定位。
前人研究报道，HSP70能够与磷脂酶PLDδ相互作用。为了对此进行验证，研究者使用PULL-DOWN、BiFC以及Co-IP实验证实HSP70-3与磷脂酶PLDδ之间的相互作用。并且证实Arg622为两者相互作用的关键位点。
Co-IP分析结果显示，热处理条件下，PLDδ能够招募更多的HSP70-3蛋白，使其定位于质膜上与PLDδ相互作用。功能分析显示HSP70-3抑制PLDδ的活性，介导微管重组、磷脂代谢和植物耐热性等过程。
综上所述，HSP70-3和PLDδ之间的相互作用有助于在植物应对外部胁迫时重建细胞稳态，并揭示了植物调节膜脂代谢的新机制。
来源：PlantBiotech 植物生物学
原文链接：http://mp.weixin.qq.com/s?__biz=MzI5NTk2MTcyOA==&mid=2247494912&idx=1&sn=f5ba1d03a6bc3a4999b7259a6e574634
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